En la mayoría de enzimas, la energía de fijación utilizada para formar el complejo ES es solo una de las diversas contribuciones al mecanismo catalítico general. Una vez unido el sustrato al enzima, grupos funcionales catalíticos situados adecuadamente colaboran en la rotura o formación de enlaces mediante diversos mecanismos entre los que se encuentran la catálisis ácido-base general, la catálisis covalente y la catálisis por iones metálicos. Estos mecanismos son diferentes basados en la energía de fijación porque generalmente suponen una interacción covalente transitoria con un sustrato, o la transferencia de grupos desde o hacia un sustrato.
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FIG 1. Los sitios activos de algunos enzimas contienen grupos funcionales de aminoácidos involucrados en la catálisis ácido-base genera. |
Catálisis ácido-base general. Muchas
reacciones bioquímicas suponen la formación de intermedios cargados inestables
que tienden a descomponerse rápidamente en sus especies reactivas
contribuyentes, impidiendo así la reacción. Los intermedios cargados se pueden
estabilizar a menudo transfiriendo protones a o de desde el sustrato o
intermedio para formar una especie que se descompone más fácilmente en
productos. En las reacciones no enzimáticas, las transferencias de protones
pueden utilizar solo los contribuyentes del agua u otros dadores aceptores
débiles de protones. La catálisis que solo utiliza los iones H+ (H3O+)
u OH- presentes en el agua se denominan catálisis acida o base especifica. Si la transferencia de protones
entre el intermedio y el agua es más rápida que la descomposición del
intermedio en reactivos, el intermedio se establecerá de manera efectiva cada vez
que se forma. En este caso no se producirá catálisis adicional facilitada por
otros aceptores o dadores de protones. No obstante, en muchos casos el agua no
es suficiente. El termino catálisis ácido-base general se refiere a transferencias de protones
facilitadas por otras clases de moléculas. En reacciones no enzimáticas en
disolución acuosa, esto se observa solamente cuando la velocidad de
descomposición del intermedio inestable en reactivos es mayor que la velocidad
de trasferencia de protones a o desde el agua. Muchos ácidos orgánicos débiles
pueden suplementar al agua como dadores de protones en esta situación, del
mismo modo que bases orgánicas débiles pueden servir como aceptores de
protones. Varias cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar de modo similar
como dadores y aceptores de protones, en el sitio activo de una enzima. Estos
grupos se pueden posicionar de forma precisa en el sitio activo de un enzima
para permitir la transferencia de protones, generando incrementos de velocidad
del orden de 102 a 105 . Este tipo de catálisis tiene
lugar en la gran mayoría de los enzimas. De hecho, las transferencias de
protones son las reacciones bioquímicas más habituales.
Catálisis
covalente. La
catálisis covalente implica la formación de un enlace covalente transitorio
entre el enzima y el sustrato. Consideramos la hidrólisis de un enlace entre
los grupos A y B:
H2O
En presencia de un catalizador covalente (un
enzima con un grupo nucleofilico X:) la reacción se transforma en
H2O
A─B + X: → A─X + B → A + X: + B
Esto altera la ruta de la reacción y solo
produce catálisis si la nueva ruta de la reacción y solo produce catálisis si
la nueva ruta tiene una energía de activación inferior que la ruta no
catalizada. Los dos nuevos pasos han de ser más rápidos que la reacción no
catalizada. Diversas cadenas laterales de aminoácidos. Estos complejos covalentes siempre experimentan una reacción
adicional con el fin de regenerar el enzima libre. El enlace covalente formado
entre el enzima y el sustrato puede activar un sustrato para una nueva reacción
de una forma que es normalmente específica para el grupo o coenzima implicado.
Catálisis
por iones metálicos. Los
metales, tanto si están fuertemente unidos al enzima o son captados de la
solución junto con el sustrato, puede participar en diferentes maneras en la catálisis.
Interacciones iónicas entre un metal fijado en el enzima y el sustrato ayudar a
orientar a un sustrato para que
reaccione o estabilizar estados de transición de la reacción que estén
cargados. Esta utilización de interacciones de fijación débiles entre el metal
y el sustrato es similar a algunos de los usos de la energía de fijación de
enzima-sustrato descrita anteriormente.
Los materiales también pueden facilitar
reacciones de oxidación-reducción mediante cambios reversibles en el estado de
oxidación del ion metálico. Casi una tercera parte de los enzimas conocidos
requiere uno o más iones metálicos para su actividad catalítica.
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