Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las
formas tridimensionales de las proteínas les permitan desempeñar papeles
estructurales y de transporte. A hora se describirá sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia
extraordinaria. Toda célula viva dispone de ciento de enzimas distintas que
catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples
copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el
complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro.
Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas
metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no
procederían a velocidades a preciables bajo condiciones, fisiológicas en
ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las
velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas
por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que
las mismas sin catalizar.
Un catalizador es una sustancia que acelera a un con la
llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante
la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para
participa en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los
productos se disocia de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio
de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para
que se efectué la reacción.
Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante
como hacia atrás al convertir un proceso de uno a dos pasos en varios pasos
menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada.
Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que
actúan, y varían el grado de especificad hacia el sustrato. Algunas enzimas
actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otros sobre un simple
compuesto. Muchas enzimas posen estereoespecifidad ya que solo actúan sobre un
estereoisomero del sustrato. Quizás el aspecto más importante de la
especificidad de una enzima es la especificidad de reacción, esto es, la falta
de formación de subproducto como desperdicio. La especificidad de reacción se
refleja en la pureza excepcional del producto (100% en esencia) mucha mayor que
la pureza de productos de reacciones típicas catalizadas en química orgánica.
Las enzimas pueden hacer más que solo aumentar la velocidad de una sola
reacción muy específica. Algunos también pueden cambiar, o acoplar, dos reacciones
que normalmente seria separadas. Esta
propiedad permite que la energía ganada de una reacción se use en una segunda
reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas;
por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla en frecuencia de reacciones
metabólicas menos favorables.
Algunas reacciones enzimáticas funcionan como puntos de
control en el metabolismo. El metabolismo se regula de una variedad de formas,
que incluyen alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e
inhibidores de enzimas, así como una modulación de los niveles de actividad de
ciertas enzimas. Las enzimas cuya actividad es regulada, tiene un general, una
estructura mas compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones,
las enzimas reguladas son moléculas oligomericas que tienen sitios de enlace
separados para sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de
regulación. El hecho que la actividad enzimática pueda ser regulada es una propiedad importante que distingue a los
catalizadores biológicos de los que se encuentran en un laboratorio de
bioquímica.
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