INTRODUCCIÓN A LOS ENZIMAS

Enzimas 

Los enzimas tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al de los catalizadores sintéticos o inorgánicos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran espectacular mente las reacciones químicas especificas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y pH. Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas propiedades. Los enzimas están en el centro de todos los procesos bioquímicos. Actuando en consecuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan nutrientes, se conserva y se transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. 

El estudio de los enzimas también tienen una importancia practica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son heredables genéticamente, puede haber alguna carencia, o incluso una ausencia total de uno o más enzimas. La actividad excesiva de una enzima especifico puede dar lugar también a situaciones patológicas. La medición de la actividad enzimática es el plasma sanguíneo eritrocitos o muestras de tejido son importantes en el diagnóstico de ciertas enfermedades. Muchos fármacos ejercen sus efectos biológicos mediante su interacción con enzimas. Los enzimas se usan también como herramientas importantes en ingeniería química, tecnología alimentaria y agricultura.

 LOS ENZIMAS Y SU HISTORIA

Gran parte de la historia de la bioquímica es la historia de la investigación enzimática. Los catalizadores biológicos se reconocieron como tales y fueron descritos por primera ves a finales del siglo XVIII, en estudios sobre la digestión de la carne. Por secreción del estomago; la investigación continuo durante el siglo XIX con el examen de la conversión del almidón en azúcar por la saliva y diversos extractos vegetales. Hacia 1850 Louis Pasteur llego a la conclusión de que la fermentación de la azúcar alcohol por la levadura estaba catalizada por "fermentos" postuló que tales fermentos son inseparables de la estructura de las células de levaduras vivas; este punto de vista, denominado vitalismo, se mantuvo durante décadas. El descubrimiento de Eduard Buchner en 1897 de que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar alcohol demostró que las moléculas que intervienen en la fermentación pueden continuar funcionando cuando se separan de la estructura de las células vivas. El experimento de Buchner significo inmediatamente el fin de las naciones vitalistas y el alumbramiento de la ciencia de la bioquímica. Mas tarde, Frederick W. Kuhne dio el nombre de enzimas a las moléculas detectadas por Buchner. 

El aislamiento y cristalización de la ureasa por James Sum-ner en 1926 proporciono un gran impulso a los primeros estudios sobre los enzimas. Sumner encontró que los cristales de ureasa consistía exclusivamente en proteína y postulo que todos los enzimas son proteínas. A falta de otros ejemplos esta idea fue discutida durante un tiempo. La conclusión de Sumner solo se acepto ampliamente cuando mas tarde, en la década de 1930, John Northrop y Moses Kunitz cristalizaron la pepsina, la tripsina y otros enzimas digestivos, y encontraron que también eran proteínas. Durante este periodo, J. B. S. Haldane escribió un tratado denominado Enzuymes (enzimas). Aunque aun no estaba clara la naturaleza molecular de los enzimas, Haldane apunto la atractiva sugerencia  de la que las interacciones por enlace débiles entre el enzima y sustratos podían ser utilizadas para catalizar una reacción. Esta brillante idea esta en el centro de nuestro conocimiento actual sobre la catálisis enzimática. 

Desde las ultimas décadas del siglo XX se han purificado millares de enzimas, de los que ha elucidado su estructura y explicado su mecanismo de acción.