UN POCO MAS DE LOS ENZIMAS

LA MAYORIA DE ENZIMAS SON PROTEINAS

Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteína nativa. Si un enzima se desnaturaliza o se disocia en sus subunidades, la actividad catalítica suele desaparecer (fig 1) . Si se descompone una enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica. Así, Las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.   

Fig 1. Si un enzima se desnaturaliza su actividad catalítica desaparecerá.

COFACTOERES Y COENZIMAS 

Los enzimas, al igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que vas desde unos 12.000 hasta mas de un millón. Algunos enzimas no requieren para su actividad mas grupos químicos que sus residuos aminoácidos.
Otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos o una molécula orgánica o metaloorganica compleja denominada coenzima (como se muestra en la siguiente tabla).

Los coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.
La mayoria de ellos son derivados de vitaminas, nutrientes orgánicos que son necesarios en pequeñas cantidades en la dieta.

algunos enzimas requieren tanto un coenzima como uno o mas iones metálicos para su actividad. Un coenzima o ion metálico unido convalentemente o de manera muy fuerte a la proteína enzimática se denomina grupo prosteico. Un enzima completo y cataliticamente activo junto con su coenzima y/o  iones metálicos se denominan holoenzima. La parte proteica del enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Finalmente, algunos enzimas son modificados covalentemente por fosforilación, glucosilación y otros procesos. Gran parte de estas alteraciones interviene en la regulación de la actividad enzimática.

LOS ENZIMAS SE CLASIFICAN SEGÚN LA REACCIÓN CATALIZADA 

Muchos enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo "asa" al nombre de su sustrato o a una palabra o frase que describe su actividad. Así, la ureasa cataliza la hidrólisis de la ureasa y la DNA polimerasa cataliza la polimeracion de nucleotidos en la síntesis del DNA. Otros enzimas recibieron nombres muy generales, antes de que se supiera cual era su reacción especifica. Por ejemplo, un enzima que actúa en la digestión de la comida se llamo pepsina, del griego pepsis, "digestión", y el lisozima recibió su nombre por su capacidad para lisar (romper) las paredes celulares bacterianas. En otros casos el nombre procede de sus fuentes de origen o del modo en que se obtuvieron: la tripsina, que recibió su nombre griego tryein, "desgastar", se obtuvo frotando tejido pancreático con glicerina. A veces el mismo enzima tiene dos o mas nombres, o dos enzimas diferentes tienen el mismo nombre. Debido a tales ambigüedades y al numero constantemente creciente de enzimas descubiertos, se ha adaptado por acuerdo internacional un sistema de nomenclatura y clasificación de los enzimas. Este sistema distribuye los enzimas a seis clases (como en la siguiente tabla), cada uno de ellos con diferentes subclases, según el tipo de reacción catalizada. A cada enzima se le asigna un numero clasificatorio que consta de cuatro partes y un nombre sistemático, el cual identifica la reacción catalizada.